DE2640877A1 - Metallproteide und verfahren zum herstellen derselben - Google Patents

Metallproteide und verfahren zum herstellen derselben

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DE2640877A1 DE19762640877 DE2640877A DE2640877A1 DE 2640877 A1 DE2640877 A1 DE 2640877A1 DE 19762640877 DE19762640877 DE 19762640877 DE 2640877 A DE2640877 A DE 2640877A DE 2640877 A1 DE2640877 A1 DE 2640877A1
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Description

Patentanwalt DIPL.-PHYS, DR. W. LANGHOFF Rechtsanwalt B. LANGHOFF*
MÜNCHEN 81:· WISSMANNSTRASSB 14 - TELEPON 93 27 74 TELEGRAMMADRESSE- LANGHOFFPATENT MÜNCHEN
:.ή
München, den 9. Sept.* 1976 Unser Zeichen : 42 - 1659
Albion Laboratories, Ine», 101 North Main Street, P.O. Box E Clearfield, Utah 84015, USA
Metallproteide und Verfahren zum Herstellen derselben
Die Erfindung bezieht sich auf Metallproteide und auf ein Verfahren zum Herstellen derselben. Sie betrifft insbesondere enzymatisch hergestellt Metallproteide, in denen das Proteid ein ehelat eines^^ enzymatisch mit einem zweiwertigen Metall aufgeschlossenen Proteins bildet, wobei die natürlich vorkommenden Vitamine und Hormone in dem Protein nicht zerstört werden.
Bisher wurden bei der Hydrolyse von proteinhältigen Ausgangsstoffen zwecks Bildung von Metallchelaten oder Metallproteiden genügend stark saure oder basische Reaktionsbedingungen geschaffen, welche eine besondere Ausrüstung erfordern. Bei einer
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• Ständiger allgemeiner Vertreter nach § 46 PatAnwO. zugefas^en bei den Landgerichten München I und Il Postscheckkonto: München, Nr. 489 52808 · Bankkonten: Bayerische Vereinsbank, München, Nr. 861899, Deutsche Bank, München Nr 52/13939
derartigen Hydrolyse werden einige essentielle Aminosäuren des proteinhaltigen Ausgangsstoffes zerstört. In der US-PS 3,396,104· ist z.B. ein Verfahren offenbart, gemäß dem ein proteinhaltiger Ausgangsstoff bei einem pH zwischen 8 und 10,5 basishydrolysiert wird und anschließend einer sauren Hydrolyse mit Phosphorsäure oder einer anderen starken Säure in Gegenwart eines Metallsalzes unterworfen wird, um einen Aminosäurechelatkomplex zu bilden. In ähnlicher Weise ist in der US-PS 3,775,132 ein Verfahren zum Herstellen von Metallproteiden beschrieben, gemäß dem der proteinhaltige Ausgangsstoff zuerst durch eine Basen-Säure-Basenhydrolyse hydrolysiert und sodann mit einem Metallsalz zwecks Bildung eines Metallproteid-Präzipitats vermischt wird. Diese bekannten Verfahren', haben den Nachteil, daß die Hydrolyse in Verbindung mit Säuren oder Basen verhältnismäßig hohe Temperaturen erfordert. Da die Proteine eine Kombination von Aminosäuren bilden, werden einige natürlich vorkommende Aminosäuren in den proteinhaltigen Stoffen dabei zerstört, z.B. Tryptophan durch eine saure Hydrolyse, Serin, Threonin, Tyrosin und einige andere teilweise durch basische Hydrolyse. Es werden jedoch nicht nur gewisse Aminosäuren bei saurer oder basischer Hydrolyse zerstört, sondern auch natürlich vorkommende Vitamine und Hormone, deren Erhaltung an sich günstig wäre.
Der Erfindung liegt die Aufgabe zugrunde, ein Verfahren zum Herstellen von Metallproteiden durch enzymatisches Aufschließen von proteinhaltigen Material zu schaffen, bei dem die natürlich vorkommenden Aminosäuren, Vitamine und Hormone nicht zerstört werden. Dabei soll die Hydrolyse nicht so weit erfolgen, daß einfache Aminosäuren gebildet werden.
Das Verfahren nach der Erfindung zeichnet sich dadurch aus, daß ein proteinhaltiger Ausgangsstoff in einer wässrigen Lösung bei
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einer Temperatur von 20 bis 55°C enzymatisch abgebaut wird, um ein Proteinhydrolysat zu erhalten, welches Polypeptide und nicht abgebautes Protein enthält, daß der pH-Wert des Hydrolysate leicht alkalisch eingestellt wird, um störende Protonen zu entfernen, und daß ein zweiwertiges, biologisch wichtiges Metall in Form eines Mineralsalzes dem Proteinhydrolysat beigegeben wird zwecks Bildung eines Metallproteids zwischen dem Metall und den Polypeptiden, und daß ein Molverhältnis der Polypeptide zu dem Metall von wenigstens 2 : 1 eingehalten wird.
Bei einem derartigen Verfahren werden die proteinhaltigen Ausgangsstoffe in einer Form entsprechend einem natürlichen Abbau gelassen, welches einem tierischen Körper am besten bekommt. Der natürliche Abbau im Körper erfolgt im wesentlichen durch zwei Enzyme, nämlich durch Pepsin und Pancreatin, die das Protein in Polypeptidform lassen.
Ein besonderer Vorteil des Verfahrens nach der Erfindung besteht darin, daß der enzymatische Abbau die Bildung eines Substrats aus Mineralien und Proteinen ermöglicht, d.h. die Bildung eines Metallproteids, welches im wesentlichen salzfrei ist. Bei den meisten Hydrolyseverfahren wird zuerst im Sauren gearbeitet und sodann mit einer Base neutralisiert. Bei der Sprühtrocknung eines derartig hergestellten Produktes ergibt sich ein Salzgehalt von 50 bis 70%. Bei dem Verfahren nach der Anmeldung ergibt das Abfiltern des enzymatisch abgebauten Metallproteids vom Wasser ein praktisch salzfreies Produkt.
Ein weiterer Vorteil, besteht darin, daß bei der enzymatischen Hydrolyse Polypeptide gebildet werden als Substrat für die Chelatbildung. Für die Hydrolyse selbst werden weder Säuren noch Basen benötigt, so daß die die Polypeptide bildenden Aminosäuren nicht zerstört werden und die Hydrolyse so schonend abläuft, daß keine einfachen Aminosäuren gebildet werden.
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Der Ausdruck "Metallproteid" soll insbesondere ein Metallchelat bedeuten, in dem ein Proteinhydrolysat als Ligand zur Bildung eines polyzyklischen Komplexes mit einem biologisch wichtigen zweiwertigen Metall verwendet ist. Der Koordinationskomplex ist zwischen dem zweiwertigen Metall und wenigstens zwei Polypeptidliganden gebildet, je nach dem Mineral. Z.B. bildet Zink Sp_- Orbital-Hybride in wässriger Lösung. Das bedeutet, daß zwei PoIypeptidgruppen mit Zink eine Chelatbindung eingehen und ein Metallproteid bilden. Die Ebenen der Polypeptidgruppen stehen rechtwinklig aufeinander und bilden einen Tetraederkomplex. Sie sind an zwei Stellen an das Zinkatom gebunden und bilden einen polyzyklisch chelatgebundenen Komplex. Eisen hingegen bildet Oktaederkomplexe mit drei Polypeptidgruppen. Jedes Mineral hat daher seine eigene, typische Konfiguration bei der Bildung von Komplexen, je nach dem Oxidationszustand. Es können verschiedene Liganden vorhanden sein und unterschiedliche Konfigurationen. Biologisch wichtige Metalle sind z.B. Eisen, Kupfer, Zink, Mangan, Kobalt, Chrom, Kalzium, Magnesium und Vanadium.
Um eine Chelatbildung zu erreichen, ist es wichtig, daß sowohl das enzymatisch gebildete Proteinhydrolysat als auch das komplexbildende Metall in Lösung sind. Die Metalle werden daher in Form eines löglichen anorganischen Salzes zugesetzt.
Das Proteinhydrolysat wird unter schonenden Bedingungen gebildet, die keine vollständige Hydrolyse des Proteins bis auf die einzelnen Aminosäuren durchführen, und die auch keine Zerstörung anderer wichtiger Stoffe in dem Protein herbeiführen, etwa von Vitaminen und Hormonen.
Die enzymatische Hydrolyse wird in der Weise durchgeführt, daß ein zerkleinerter, proteinhaltiger Ausgangsstoff in wässrige Lösung gebracht wird. Allgemein sollte die Lösung etwa 20 Gew./VoI,%
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proteinhaltigen Ausgangsstoff bezogen auf Wasser enthalten. Als Ausgangsstoffe kommen Zellgewebe von Muskeln, Herz, Leber, Hirn, Bauchspeicheldrüse, Milz, Nieren, Zwölffingerdarm, Bries, Hoden, Hefe und Seetang in Frage. Diese Gewebe können als Trägerstoffe für Mineralien verwendet werden, ohne daß die wertvollen Vitamine und Hormone zerstört werden, was durch die Behandlung mit Säuren, Basen oder Hitze der Fall sein würde. Andere Proteinquellen sind z.B. Kasein, Gelatine, Collagen oder Albumin.
Als Enzym kann jede Protease verwendet werden. Typische Proteasen sind z.B. Pepsin, Pancreatin, Trypsin, Papein, bakterielle Protease und Pilzprotease. Die Enzyme werden in Mengen zwischen 1 und 10 Gew.% bezogen auf das Protein hinzugefügt.
Die Hydrolyse erfolgt bei Temperaturen im Bereich von etwa 25 bis 700C, so daß keine der Aminosäuren in den Polypeptiden bei der Hydrolyse zerstört wird. Die Hydrolyse kann Stunden bis Wochen dauern, je nach der Menge des zu bildenden Hydrolysate und je nachdem, wie leicht die Hydrolyse abläuft. Im allgemeinen wird die Hydrolyse während zwei Stunden bis etwa fünf Tage durchgeführt. Vorzugsweise erfolgt die Hydrolyse unter neutralen Bedingungen, und nötigenfalls kann der pH-Wert der Protein-Enzymlösung mit einer Säure oder Base nachgestellt werden. Geringe Mengen von Säuren oder Basen, etwa von Salzsäure und Natriumhydroxid lassen sich dabei zum Neutralisieren der enzymatischen Hydrolysemischung verwenden, jedoch dürfen die Mengen nicht so groß sein, daß eine saure oder basische Hydrolyse erfolgt. Falls erforderlich, kann eine geringe Menge eines Konservierungsmittels für die Hydrolyse beigegeben werden, etwa Toluol.
Der proteinhaltige Ausgangsstoff wird zum Hydrolysieren zu Polypeptiden in Lösung gebracht. Die Hydrolyse erfolgt vorzugsweise durch ständiges Rühren der Mischung und Aufrechterhalten einer verhältnismäßig konstanten Temperatur.
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Am Ende des Abbaus kann die Mischung kurz gekocht werden, um die Enzyme unwirksam zu machen, so daß die Hydrolyse unterbrochen wird. Dabei besteht jedoch die Gefahr, daß gewisse natürliche Stoffe, wie Vitamine oder Hormone, zerstört werden. Das gelöste Hydrolysat wird dann direkt mit einem gelösten Metallsalz behandelt, wobei sich ein Metallproteid bildet, oder es wird zuerst filtriert, um es von dem nicht abgebauten Gewebe zu trennen.
Da das Proteinhydrolysat Aminosäureketten bildet, haben diese Substanzen ersichtlicherweise ladungstragende Gruppen. Der Anteil dieser ladungstragenden Gruppen hängt vom pH-Wert und der Titrationskurve eines Proteinhydrolysats ab und repräsentiert die Gesamtheit der Wirkungen der verschiedenen Gruppen, da diese mit Säuren und Basen reagieren können. Bei Polypeptiden können die ladungstragenden Gruppen z.B. von den Aminogruppen herrühren, die zu der N-endständigen Aminosäure jeder Polypeptidkette gehören, oder von der !Carboxylgruppen, die zu der C-endständigen Aminosäure einer Polypeptidkette gehören. Als Folge der Anwesenheit von ladungstragenden Gruppen in dem Proteinhydrolysat kann dieses Komplexe mit anderen Verbindungen bilden. Um ein Metallproteid mit Chelatbindung zu erzeugen, muß die richtige Menge an Bestandteilen bei richtigen Bedingungen vorhanden sein. Es ist wichtig, daß das Mineral und das Proteinhydrolysat beide in löslicher Form vorliegen. Ferner ist wichtig, daß Protonen von den !Carboxylgruppen entfernt werden, bevor eine chemische Bindung mit dem Mineral durchgeführt werden kann. Bei einem Proteinhydrolysat müssen sowohl die Amino- als auch die !Carboxylgruppen frei von störenden Protonen sein, damit eine Chelatbindung sich ausbilden kann. Bei Proteinhydrolysaten, etwa Polypeptiden, bleiben die meisten Protonen in neutralen Lösungen intakt, so daß der pH-Wert vorzugsweise auf einen 7,5 liegenden basischen pH-Wert eingestellt wird. Dieser sollte vorzugsweise an einer Stelle auf der alkalischen Seite des elektrisch neutralen Punktes liegen, im allgemeinen zwischen 7,5 und 10. Da das Hydrolysat schon vorher gebildet
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worden ist, hat die Wahl des pH-Wertes keinen wesentlichen Einfluß auf die Stabilität der Hormone und Vitamine in dem Proteinhydrolysat. Die richtige Menge eines Metallsalzes wird der wässrigen Lösung des Proteinhydrolysats zugegeben, und das sich bildende Präzipitat wird gefiltert und sodann gewaschen. Die Menge des verwendeten Metallsalzes wird so gewählt, daß wenigstens zwei Mole Proteinhydrolysat oder Polypeptide pro Mol Metallsalz vorhanden sind. Sonst wird kein echtes Chelat gebildet. Metallchelate fällen leicht aus und sind im Gegensatz zu Proteinhydrolysäten insgesamt gesehen nicht geladen. Die Metallproteide haben also keine freien Ionen.
Das derart erhaltene Produkt kann getrocknet und als Nährmittelzusatz in Form von Pulver, Tabletten, Flüssigkeit oder in irgendeiner anderen Form für die Ernährung von Tieren verwendet werden, die bestimmte Metallproteide benötigen. Die Metallproteide lassen sich auch in einer entsprechenden Grundlage für lokale medizinische und kosmetische Anwendungen verwenden.
Nach der Erfindung lassen sich sehr viele verschiedene Metallproteide herstellen, und es können bestimmte Metalle in bestimmten Anteilen vorhanden sein. Die Menge und der Ausgangsstoff des enzymatisch aufzuschließenden proteinhaltigen Stoffes können so bestimmt werden, daß die Vitamine und Hormone sich in ihrem Gehalt im Endprodukt vorhersagen lassen. Ein besonderer Vorteil des Verfahrens nach der Erfindung liegt darin, daß die Metalle, Vitamine und Hormone dem Körper in einer Form zugeführt werden unter Verwendung eines proteinhaltigen Substrats in natürlich abgebauter Form, welche vom Körper leicht aufgenommen wird.
Die Erfindung ist im folgenden an mehreren Ausführungsbeispielen ergänzend beschrieben.
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BEISPIEL 1
In einen ummantelten Tank mit einem Fassungsvermögen!:von 1135 1, der mit einem Rührwerk und einer Temperatursteuerung ausgerüstet war, wurden 453 1 Wasser eingefüllt. Während des Umrührens wurden noch 90,6 kg Kasein zugegeben. 2,72 kg Natriumhydroxid wurden zum Neutralisieren und Inlösungbringen des sauren Kaseins verwendet. Dieser Mischung wurde eine Mischung bestehend aus folgenden Enzymen beigegeben: 1,4 kg Papain, 1,4 kg Bakterienprotease, 1,4 kg Pilzprotease. Als Konservierungsmittel wurden 9,1 kg Toluol hinzugefügt. Die Mischung wurde bedeckt und vier Tage lang bei einer Temperatur von 500C umgerührt. Der pH-Wert wurde dann auf 8,5 mit Natriumhydroxid eingestellt und die Mischung 15 Minuten lang gekocht, um die Enzymtätigkeit zu beenden. Das Hydrolysat wurde im heißen Zustand durch ein Baumwollgewebe gefiltert. Dem Filtrat wurden 15 kg Zinkchlorid hinzugefügt und das Präzipitat gewaschen und getrocknet. Es bestand aus 9 0 kg eines Zinkproteids mit einem Gehalt von 8 Gew.% Zink.
BEISPIEL 2
Es wurde das Hydrolyseverfahren nach Beispiel 1 angewendet und der abgefilterten Proteinhydrolysatlosung 34 kg Eisen (II)-SuIfat (FeSO. . 7H«0) hinzugefügt. Das Präzipitat wurde gewaschen und getrocknet und ergab 79 kg Eisenproteid mit einem Gehalt von 9 Gew.% Eisen.
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BEISPIEL 3
Es wurde wieder das Verfahren nach Beispiel 1 verwendet und der filtrierten Pröfeeinhydrolysatlösung 18 r 6 kg Kupfer (II)-Chlorid (CuCl- . "2H_G) '"zusammen mit 453 kg Methylalkohol hinzugegeben. Das Präzipitat wurde getrocknet und bestand aus 81,5 kg Kupferprot eid mit einem Gehalt von 11 Gew.% Kupfer..
BEISPIEL
Es wurde das Verfahren nach Beispiel:1 verwendet und der filtrierten Proteinhydrolysatlösung 25,4 kg Manganchlorid (MnCl2 . 4H2O) zugesetzt. Das Präzipitat wurde getrocknet und bestand aus 77 kg Mangenproteid mit einem Gehalt von 9 Gew.% Mangan.
BEISPIEL' 5
Zu einer Menge von 91 1 Wasser wurden 91 kg getriergetrocknetes Leberpulver zugesetzt und 2,7 kg Natriumhydroxid zum Neutralisieren der Lösung. Der Mischung wurde'0,45 kg Papain, Bakterienprotease und Pilzprotease zugesetzt. Als Konservierungsmittel wurden 9,1 kg Toluol zugegeben. Die Mischung wurde bedeckt und über Nacht bei Zimmertemperatur stehen gelassen und währenddessen umgerührt. Am folgenden Morgen wurden 34 kg Eisen(II)-Sulfat (FeSO. . 7H2O) zugegeben und die Lösung bis auf einen pH-Wert von 8,5 mit Natriumhydroxid neutralisiert. Das erhaltene Eisenproteid enthielt natürliche Bestandteile, wie sie vor der enzymatischen Hydrolyse in dem Leberpulver enthalten waren. Das Proteid enthielt 12 Gew.% Eisen. " " ; , ■ , .
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BEISPIEL 6
In 91 1 Wasser wurden 91 kg Rohgewebe gegeben als Mischung als Hirn, Leber, Milz, Nieren, Bauchspeicheldrüse, Zwölffingerdarm und Herz. Dieser Mischung wuide jeweils 0,45 kg Papain, Bakterienprotease und Pilzprotease zugegeben. Als Konservierungsmittel wurden 9,1 kg Toluol zugesetzt. Die Mischung wurde bedeckt und über Nacht bei Raumtemperatur unter Umrühren reagieren gelassen. Am folgenden Morgen wurde die in der untenstehenden Tabelle angegebene Mischung von Metallsalzen hinzugefügt:
MgCl2 . 6H2O 12% Mag 37,5 kg
FeSO4 . 7H2O 20% Fe 13,6 kg
ZnCl2 47% Zn 5,8 kg
MnCl2 . 4H2O 27% Mn 1,7 kg
CuCl2 . 2H2O 37% Cu 1,2 kg
CrCl3 . 6H2O 19% Cr 48 g
H Mo 53% Mo 19 g
Der pH-Wert der Mischung wurde mit Natriumhydroxid auf etwa 8,5 eingestellt,und der sich ergebende Schlamm bestand aus einer Mischung von Metallproteiden und nicht hydrolysiertem Rohgewebe und wurde von 91 kg isoliertem Sojaprotein aufgenommen und bei niedriger Temperatur getrocknet. Die natürlich vorkommenden Vitamine, Hormone und anderen Bestandteile in dem Rohgewebe waren unverändert erhalten geblieben. Das Metall war jedoch fest in das Gewebe ih Form eines Metallproteids eingefügt, das einen Mineralgehalt von etwa 11 Gew.% hatte.
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BEISPIEL 7
In einen Behälter wurden 91 1 Wasser und 91 kg primär gezüchteten Hefeextrakts gegeben. Zu dieser Mischung wurden je 0,45 kg Papain, Bakterienprotease und Pilzprotease gegeben. Als Konvertier ungsmitt el wurden wieder 9,1 kg Toluol zugesetzt. Diese Mischung wurde über Nacht bei Raumtemperatur unter Umrühren reagieren gelassen, und am folgenden Morgen wurde durch Beigabe von Natriumhydroxid der pH-Wert auf 8,5 eingestellt. Dieser Vorgang wurde mit vier verschiedenen Hefelösungen wiederholt. Der ersten Lösung wurden 14,95 kg Zinkchlorid, der zweiten 34 kg Eisen(II)-Sulfat (FeSO4 . 2H2O), der dritten Lösung 18,6 kg Kupferchlorid (CuCl7 . 2HpO) und der vierten Lösung 25,4 kg Manganchlorid (MnClj . 4H_0) beigemengt. Nach der Zugabe des Metallsalzes wurde ein Präzipitat gebildet. Die nicht hydrolysierte Hefe und das so gebildete MetalIproteinat wurden von 91 kg isoliertem Sojaprotein aufgenommen und bei einer Temperatur zwischen 50 und 6O0C getrocknet. Die Untersuchung ergab, daß jedes Metall mit der Hefe eine Chelatbindung eingegangen war, daß die Hefe aber dennoch denselben hohen Vitamingehalt wie die primär gezüchtete Hefe aufwies. Der Metallgehalt lag zwischen 9 und 14 Gew.%, und die Metallproteinhatausbeute lag zwischen 79,3 und 91 kg.
BEISPIEL 8
In einen Bandmischer wurden 81,5 1 Wasser und 0,9 kg Bakterienprotease gegeben. Die Mischung wurde umgerührt und auf 55°C erhitzt. Dieser Mischung wurde isoliertes Sojaprotein zugegeben bis zxi einer Menge von insgesamt 36,2 kg innerhalb einer Stunde. Diese Mischung wurde eine weitere Stunde lang zum Hydrolysieren stehen gelassen; sodann wurden 126,8 kg Calciumchlorid-Anhydrid zugegeben und die Mischung wieder 30 Minuten lang umgerührt.
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Dieser Mischung wurden 40,8 kg isoliertes Sojaprotein und 9,1 kg "micro cell E" zugesetzt. Diese Mischung wurde weitere fünf Minuten gerührt und dann in Tröge zum Trocknen bei 750C gegeben.
Das derart hergestellte Produkt enthielt hydrolysiertes Sojaprotein mit fest damit vermischtem Calciumproteid.
BEISPIEL 9
Es wurde das Verfahren nach Beispiel 8 angewendet mit Ausnahme,
daß 135,9 kg Manganchlorid (MgCl2 . 12H2O) durch Calciumchlorid ersetzt wurde.
BEISPIEL 10
In einen Behälter wurden 204 1 Wasser gegeben und dieses auf
55°C erhitzt. Sodann wurden 350 g Bromelin zugegeben. Während des Umrührens wurden 181 kg Gelatine in Chargen von 45,3 kg in Intervallen von 20 Minuten hinzugefügt. Am Ende von zwei Stunden wurde die Mischung 10 Minuten lang gekocht, um enzymatische Reaktionen zu stoppen. Dieser Mischung wurden dann 29,9 kg Zinkchlorid beigegeben und der pH-Wert auf 8,5 mit Natriumhydroxid eingestellt, um ein Präzipitat zu bilden. Die Mischung enthielt Zinkproteid,
wurde von 227 kg isoliertem Sojaprotein aufgesogen und bei
700C getrocknet.
BEISPIEL 11
Es '.wurde das Verfahren nach Beispiel 10 wiederholt mit Ausnahme, daß als Enzym 350 g Papain verwendet wurden.
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BEISPIEL 12
In einen Tank wurden 453 1 Wasser gegeben sowie 4,5 kg Natriumhydroxid und 91 kg Kasein. Dieser Mischung wurden 1,4 kg Pancreatin als Enzym zugesetzt und 9,1 kg Toluol als Konservierungsmittel. Die Mischung wurde umgerührt und während zwei Tagen auf einer Temperatur von 370C gehalten. Sodann wurde der pH-Wert der Mischung mit Salzsäure auf 2 eingestellt und 1,4 kg Pepsin mit zusätzlichem Toluol hinzugefügt. Diese Mischung wurde während zwei Tagen unter Umrühren sich selbst überlassen. Die daraus sich ergebende Mischung wurde auf einen pH-Wert von 8,5 eingestellt und 20,4 kg Zinkchlorid hinzugesetzt. Das Präzipitat bestand aus einem Zinkproteid. Die Mischung wurde durch ein Baumwollgewebe filtriert
und getrocknet.
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Claims (6)

  1. 264Q&77
    Patentansprüche
    ,· Verfahren zum Herstellen eines Metallproteids, dadurch gekennzeichnet, daß ein proteinhaltiger Ausgangsstoff in einer wässrigen Lösung bei einer Temperatur von 20 bis 55°C enzymatisch abgebaut wird,.um ein Protexnhydrolysat zu erhalten, welches Polypeptide und nicht abgebautes Protein enthält, daß der pH-Wert des Hydrolysats leicht alkalisch eingestellt wird, um störende Protonen zu entfernen, und daß ein zweiwertiges, biologisch wichtiges Metall in Form eines Mineralsalzes dem Proteinhydrolysat beigegeben wird zwecks Bildung eines Metallproteids zwischen dem Metall und den Polypeptiden, und daß ein Molverhältnis der Polypeptide zu dem Metall von wenigstens 2 : 1 eingehalten wird.
  2. 2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch g ek e η η zeichnet, daß als proteinhaltiger Ausgangsstoff natürlich vorkommendes Zellgewebe von Muskeln, Herz, Leber, Hirn, Magen, Milz, Nieren, Zwölffingerdarm, Bauchspeicheldrüse und Hoden verwendet wird.
  3. 3. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch g e k e η η
    ζ e ic hnet , daß als proteinhaltiger Ausgangsstoff Kasein, Gelatine, Collagen und/oder Albumin verwendet wird.
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  4. 4. Verfahren nach Anspruch 1 bis 3, dadurch g e k e η η zeichnet , daß als zweiwertiges biologisch wichtiges Metall Eisen, Kupfer, Zink, Mangan, Kobalt, Chrom, Calcium, Magnesium und/oder Vanadium verwendet wird.
  5. 5. Verfahren nach Anspruch 1 bis 3, dadurch gekennzeichnet, daß das enzymatisch hergestellte Hydrolysat vor der Zugabe des Metallsalzes gefiltert wird.
  6. 6. Verfahren nach Anspruch 1 bis 3, dadurch g e k e η η zeichnet, daß das Metallproteid in Gegenwart von nicht aufgeschlossenem proteinhaltigen Gewebe gebildet wird.
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