JP2016507541A - 植物病原性真菌に対するポリペプチド - Google Patents
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Abstract
Description
Z1−QHGYGAGGHGQQGYGSQHSSHAPQGGHVVREQGFSGHVHEQQAGHHHEAGHHEQAGHHEQSGQQVHGQGHGYK−Z2、
式中、
Z1は、ポリペプチドのN末端、ポリペプチドの末端アミノ基の誘導体、または最大10個の任意のアミノ酸の鎖であり;
Z2は、ポリペプチドのC末端、ポリペプチドの末端カルボキシ基の誘導体、または最大10個の任意のアミノ酸の鎖である。
配列番号3のヌクレオチド残基1〜231に対する相補鎖;
配列番号3のヌクレオチド残基1〜102に対する相補鎖;
配列番号3のヌクレオチド残基103〜331に対する相補鎖;
配列番号4のヌクレオチド残基18〜251に対する相補鎖;
配列番号4のヌクレオチド残基18〜119に対する相補鎖;
配列番号4のヌクレオチド残基120〜251に対する相補鎖。
アルギニンおよびリジン;
グルタミン酸およびアスパラギン酸;
グルタミン、アスパラギン、およびスレオニン;
グリシン、アラニン、およびプロリン;
ロイシン、イソロイシン、およびバリン;
チロシン、フェニルアラニン、およびトリプトファン;
セリンおよびスレオニン。
ポリペプチドLserFCP1−77の合成による調製
配列番号1に係るアミノ酸配列を有するポリペプチドを完全に高分子担体樹脂上での固相合成により調製した。メタノール水溶液の上昇勾配を用いた逆相クロマトグラフィー(カラム:Alltech Alltima C18 4.6×250mm;フィッシャーサイエンティフィック社(Fischer Scientific))による生成物の分析により、本質的に均質なピークが得られ、純度は少なくとも80%と想定することができた(図1)。エレクトロスプレーイオン化質量分析(ESI−MS)による更なる分析中、主要な分子イオンはm/z 746.50に観察され、これは11回プロトン化された標的分子に相当する(図1)。
大腸菌中におけるLserFCP1−77およびLserFCP1−73の組換え調製のためのプラスミドの構築
大腸菌中での異種発現のために、ポリペプチドLserFCP1−77の配列(配列番号1)をコードする合成遺伝子を作製した。コドン使用頻度は受容生物大腸菌K12のものに合わせた。遺伝子合成は契約に基づきEurofins MWG Operon社(Anzingerstr. 7a, 85560 Ebersberg,Germany)により行われた。ベクターpASK−IBA33plusへの挿入を可能にする更なる配列をコード配列の5’末端および3’末端に付加した。したがって、この完全に合成的に製造されたポリヌクレオチドは、配列番号4に示される配列を有した。この合成遺伝子を、2つのBsal制限エンドヌクレアーゼ切断部位を用いて方向付けてベクターpASK−IBA33plusに挿入した。このようにして得られたコンストラクトを大腸菌細胞のTOP10株およびBL21株の形質転換に用いた。
5’−tgaggtaccgacgacgacgacaagcagcatggctatggagcgg−3’
プライマー2(フォワード):
5’−tgaggtaccggtggtggctccggtattgagggtegccageatggctatggagcgg−3’
プライマー3(リバース):
5’−tcagaattettaatacccgtgegatttgtag−3’
大腸菌中での組換えポリペプチドLserFCP1−77の生産
BL21(DE3)株(ノバジェン社/メルク社)の大腸菌細胞を、実施例2に記載したように構築したプラスミドpET−32−FCP−Xaで形質転換し、300mg/lのアンピシリンを追加したLB培地400mLをそれぞれ含む6個の1リットルバッフル付き三角フラスコ中、37℃、250rpmで振盪しながら培養した。濁度測定による測定で600nmの吸光度の値が0.4に達した後、1mM IPTGを添加して誘導を行った。培養を3時間続けた後、細菌細胞を遠心により回収した(10,000×g、10分、4℃)。ペレットを200mlのバッファーA(100mM NaCl、30mM Tris、pH7.5)に再懸濁し、高圧ホモジナイザー(Microfluidizer M 110PS、マイクロフルイディクス社(Microfluidics);30 Ossipee Road, Newton, MA 02464 U.S.A.)を用いて剪断力により細胞を溶解した。遠心(70,000×g、30分、4℃)後、上清を0.22mmメンブレンでろ過した。細胞溶解物を4ml/分の流速で、Co2+イオンがローディングされた固定化金属イオンアフィニティークロマトグラフィーカラム(16×100mm、TALON Superflow Resin、クロンテックラボラトリーズ社;1290 Terra Bella Avenue,Mountain View,CA 94043,U.S.A.)にチャージした。カラムは予めバッファーAで平衡化しておいた。サンプルをチャージした後、280nmでの検出が一定の値になるまでカラムをバッファーAで洗浄した。溶出は、イミダゾールを含むバッファーAの30mMから100mMのステップ勾配で行った。融合ポリペプチドの主な量は、100mMイミダゾールステップで溶出された。SDS PAGEおよびその後のクーマシーブルー染色による分析の結果、純度は90%超であった(図3)。
大腸菌中における組換えポリペプチドLserFCP1−73の生産
BL21(DE3)株(ノバジェン社/メルク社)の大腸菌細胞を、実施例2に記載したように構築したプラスミドpET−32−FCP−EKで形質転換した。細胞培養および細胞溶解物の処理は、融合ポリペプチドの切断に0.1単位のエンテロキナーゼ(ノバジェン社)を用いたこと以外は実施例3の操作と同様に行った。この場合にも、陰イオン交換クロマトグラフィーにより標的分子を分離することができた(図6)。しかし、質量分析(micrOTOF II、ブルカー・ダルトニクス社、Fahrenheitstr. 4, D−28359 Bremen)により、予想されるポリペプチドLserFCP1−77は形成されなかったことが示された(図6)。データは、形成されたポリペプチドが分子量7755DaのLserFCP1−73であったことを明確に示ししていた。これは、おそらくはエンテロキナーゼの非特徴的活性により、LserFCP1−77配列の最後の4アミノ酸残基が切断されたことにより説明されると考えられる。
Fusarium graminearumに対するLserFCP1−77の活性の決定
Fusarium graminearum(IFA 65株)
供給源:Interuniversitary Department for Agricultural Biotechnology of Tulln, Austria
参照文献:Steiner B, Kurz H, Lemmens M, Buerstmayr H. Differential gene expression of related wheat lines with contrasting levels of head blight resistance after Fusarium graminearum inoculation. Theor Appl Genet. 2009 Feb; 118(4): 753-64
Fusarium graminearumに対するLserFCP1−73の活性の決定
実施例5に記載の試験システムを用いて、水対照と比しての濃度100μMにおけるLserFCP1−73の有効性が確定された。LserFCP1−73による胞子発芽の完全な阻害が観察された(図9)。
Phytophthora parasiticaに対するLserFCP1−77の活性の決定
Phytophthora parasitica(単離株329)
供給源:INRA(institut national de la recherche agronomique)、フランス
参照文献:Keller H, Pamboukdjian N, Ponchet M, Poupet A, Delon R, Verrier JL, Roby D, Ricci P. Pathogen-induced elicitin production in transgenic tobacco generates a hypersensitive response and nonspecific disease resistance. Plant Cell. 1999 Feb; 11(2): 223-35
アミノ酸はIUPACの命名法に従い以下のように略した。
アラニン A、アルギニン R、アスパラギン N、アスパラギン酸 E、システイン C、グルタミン酸 D、グルタミン Q、グリシン G、ヒスチジン H、イソロイシン I、ロイシン L、リジン K、メチオニン M、フェニルアラニン F、プロリン P、セリン S、スレオニン T、トリプトファン W、チロシン Y、バリン V
QHGYGAGGHGQQGYGSQHSSHAPQGGHVVREQGFSGHVHEQQAGHHHEAGHHEQAGHHEQSGQQVHGQGHGYKSHGY
配列番号2−LserFCP1−73
QHGYGAGGHGQQGYGSQHSSHAPQGGHVVREQGFSGHVHEQQAGHHHEAGHHEQAGHHEQSGQQVHGQGHGYK
配列番号3−LserFCP1−77をコードするL. sericataのcDNA
5’−CAACACGGCTATGGTGCCGGTGGCCATGGCCAACAAGGCTATGGTAGCCAACATAGCAGTCATGCTCCCCAAGGTGGACATGTTGTCCGTGAACAAGGTTTTAGTGGTCATGTTCATGAACAACAGGCTGGGCATCATCATGAAGCTGGCCATCATGAGCAAGCTGGTCATCATGAACAATCTGGTCAACAAGTTCATGGTCAAGGTCATGGCTATAAAAGTCATGGTTAT−3’
配列番号4−LserFCP1−77をコードする、大腸菌に合わせたコドン使用頻度の合成遺伝子
クローニングのために付加された非コード配列セグメントを斜体で示す。
Claims (16)
- 配列番号2中の少なくとも12個の連続するアミノ酸残基と同一であるアミノ酸配列を含むポリペプチド。
- 配列番号2のアミノ酸配列と少なくとも65%の配列相同性を有するアミノ酸配列を含む、請求項1に記載のポリペプチド。
- 1μM〜1000μM、特に2μMの濃度で、Fusarium graminearumの胞子発芽を半数阻害する、請求項1または請求項2に記載のポリペプチド。
- 配列番号1または配列番号2と同一のアミノ酸配列を含む、請求項1〜請求項3のいずれか一項に記載のポリペプチド。
- Fusarium属および/またはPhytophthora属の生物の生育阻害に有効である、請求項1〜請求項4の少なくとも一項に記載のポリペプチド。
- N末端が、部分的なもしくは完全なアルキル化またはアシル化により、誘導体化されている、請求項1〜請求項5の少なくとも一項に記載のポリペプチド。
- C末端が、アミド化またはエステル化により誘導体化されている、請求項1〜請求項6の少なくとも一項に記載のポリペプチド。
- ペプチド鎖が、PEG化またはHES化により誘導体化されている、請求項1〜請求項7の少なくとも一項に記載のポリペプチド。
- 以下の配列を有する、請求項1〜請求項8の少なくとも一項に記載のポリペプチド:
Z1−QHGYGAGGHGQQGYGSQHSSHAPQGGHVVREQGFSGHVHEQQAGHHHEAGHHEQAGHHEQSGQQVHGQGHGYK−Z2
(式中、
Z1は、前記ポリペプチドのN末端、前記ポリペプチドの末端アミノ基の誘導体、または10個以下の任意のアミノ酸の鎖であり;
Z2は、前記ポリペプチドのC末端、前記ポリペプチドの末端カルボキシ基の誘導体、または10個以下の任意のアミノ酸の鎖である)。 - Z2がSHGY−Z3で表されるアミノ酸配列を有し、式中、Z3が前記ポリペプチドのC末端、前記ポリペプチドの末端カルボキシ基の誘導体、または6個以下の任意のアミノ酸の鎖である、請求項1〜請求項9の少なくとも一項に記載のポリペプチド。
- 部分的にまたは完全にD−アミノ酸を有するか、またはD−レトロ−インベルソペプチド構造を有する、請求項1〜請求項10の少なくとも一項に記載のポリペプチド。
- 請求項1または請求項11に記載のポリペプチドをコードするポリヌクレオチド。
- 真菌、特に植物の病気を引き起こす真菌;Fusarium属および/またはPhytophthora属の生物;Peronosporomycetes綱の生物を制御するための、
請求項1〜請求項11の少なくとも一項に記載のポリペプチドの使用、または、
前記ポリペプチドをコードし、洗浄に0.2×SSC、42℃を用いるストリンジェンシー条件下で
配列番号3のヌクレオチド残基1〜231に対する相補鎖;
配列番号3のヌクレオチド残基1〜102に対する相補鎖;
配列番号3のヌクレオチド残基103〜331に対する相補鎖;
配列番号4のヌクレオチド残基18〜251に対する相補鎖;
配列番号4のヌクレオチド残基18〜119に対する相補鎖;
配列番号4のヌクレオチド残基120〜251に対する相補鎖
の群から選択されるオリゴヌクレオチドプローブまたはポリヌクレオチドプローブとハイブリダイズする配列を有するポリヌクレオチドの使用。 - 請求項1〜請求項11の少なくとも一項に記載のポリペプチドを製造するプロセス。
- Lucilia sericataの野生型細胞を除く、請求項1もしくは請求項2に記載のポリペプチドまたは配列番号1もしくは配列番号2のポリペプチドを発現するための核酸を含む細胞。
- 請求項15に記載の細胞を含むトランスジェニック作物。
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